هيكل ووظائف
الهيموغلوبين هو بروتين ميتال يحتوي عليه خلايا الدم الحمراء ، وهو مسؤول عن نقل الأكسجين في مجرى الدم. في الواقع ، الأكسجين قابل للذوبان في الماء بشكل معتدل فقط. وبالتالي ، فإن الكميات الذائبة في الدم (أقل من 2٪ من المجموع) غير كافية لتلبية متطلبات الأيض للأنسجة. وبالتالي فإن الحاجة إلى شركة نقل محددة أمر واضح.
في تيار الدورة الدموية ، لا يمكن للأكسجين أن يرتبط مباشرة بالبروتينات ، كما يحدث مع المعادن مثل النحاس والحديد. ليس من المستغرب ، في وسط كل وحدة فرعية من الهيموغلوبين البروتين ، ملفوفة في قذيفة البروتين ، نجد ما يسمى مجموعة EME الاصطناعية ، مع قلب معدني يمثلها ذرة الحديد في حالة الأكسدة Fe2 + (حالة مخفضة) ، الذي يربط الأكسجين عكسيا.
تحليل الدم
- قيم الهيموغلوبين الطبيعي في الدم: 13-17 جم / 100 مل
في النساء ، تكون القيم في المتوسط 5-10 ٪ أقل من الرجال.
الأسباب المحتملة للهيموغلوبين عالية
- كثرة الحمر
- تمديد الإقامة في الارتفاع
- الأمراض الرئوية المزمنة
- مرض القلب
- منشطات الدم (استخدام الإريثروبويتين والمشتقات أو المواد التي تحاكي عملها)
الأسباب المحتملة لخفض الهيموجلوبين
- الأنيميا
- نقص الحديد (sidopenia)
- نزيف غزير
- سرطان
- حمل
- الثلاسيميا
- بيرنز
ثم يتم إعطاء محتوى الأكسجين في الدم من خلال مجموع كمية صغيرة مذابة في البلازما مع جزء يرتبط إلى الحديد الهيموغلوبيني.
يرتبط أكثر من 98٪ من الأكسجين الموجود في الدم بالهيموغلوبين ، الذي يدور بدوره في مجرى الدم المخصص داخل خلايا الدم الحمراء. بدون خضاب الدم ، وبالتالي ، لا يمكن للكريات الحمر أداء مهمتهم كالنقل الأوكسجين في الدم.
ونظراً للدور المركزي لهذا المعدن ، يتطلب تخليق الهيموغلوبين إمداداً كافياً من الحديد بالنظام الغذائي. حوالي 70 ٪ من الحديد الموجود في الجسم موجود في الواقع في مجموعات خضاب الدم EME.
يتكون الهيموجلوبين من 4 وحدات فرعية تشبه إلى حد بعيد الميوجلوبين *.
الهيموغلوبين هو بروتين كبير ومُعَقَد ، يتميّز بأربعة سلاسل بروتين كروية على التوالي حول مجموعة EME تحتوي على Fe2 +.
لكل جزيء هيموغلوبين نجد أربع مجموعات EME يلفها سلسلة البروتين الكروية النسبية. بما أن هناك أربع ذرات حديدية في كل جزيء هيموغلوبين ، فإن كل جزيء هيموجلوبين يمكن أن يرتبط بذات أربعة ذرات أكسجين ، اعتمادًا على التفاعل القابل للعكس:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
كما هو معروف لمعظم ، فإن مهمة الهيموجلوبين هي أخذ الأكسجين إلى الرئتين ، وإطلاقه إلى الخلايا التي تحتاج إليه ، وإزالة ثاني أكسيد الكربون منه وإطلاقه إلى الرئتين حيث يبدأ مرة أخرى.
أثناء مرور الدم إلى الشعيرات الدموية في الحويصلات الهوائية الرئوية ، يقوم الهيموجلوبين بربط الأكسجين لنفسه ، مما يؤدي في النهاية إلى الأنسجة في الدورة الدموية الطرفية. يحدث هذا التبادل لأن روابط الأكسجين مع حديد مجموعة EME تكون قابلة للتأثير وحساسية للعديد من العوامل ، وأهمها التوتر أو الضغط الجزئي للأكسجين.
ربط الأكسجين للهيموجلوبين وتأثير بور
في الرئتين ، يزيد توتر الأكسجين البلازمي بسبب انتشار الغاز من الحويصلات إلى الدم (↑ PO2) ؛ هذه الزيادة تسبب الهيموغلوبين لربط بشراهة للأكسجين. يحدث العكس في الأنسجة المحيطية ، حيث يقل تركيز الأكسجين المذاب في الدم (↓ PO2) ويزيد الضغط الجزئي لثاني أكسيد الكربون (↑ CO2) ؛ هذا يسبب الهيموغلوبين للافراج عن الأكسجين عن طريق الشحن مع CO2. من خلال تبسيط المفهوم قدر الإمكان ، يوجد المزيد من ثاني أكسيد الكربون في الدم ، ويبقى كمية أقل من الأكسجين مرتبطة بالهيموجلوبين .
على الرغم من أن كمية الأكسجين المذابة جسديًا في الدم منخفضة جدًا ، إلا أنها تلعب دورًا أساسيًا. في الواقع ، تؤثر هذه الكمية بشكل كبير على قوة الربط بين الأكسجين والهيموجلوبين (بالإضافة إلى كونها قيمة مرجعية مهمة في تنظيم تهوية الرئة).
تلخيص مع الرسم البياني ، فإن كمية الأكسجين المرتبط بالهيموجلوبين تزداد بالنسبة إلى pO2 بعد منحنى السيني:
حقيقة أن منطقة بيللو كبيرة جدا تضع هامش أمان هام عند الحد الأقصى لتشبع الهيموجلوبين أثناء المرور بالرئتين. على الرغم من أن pO2 على المستوى السنخي يساوي عادة 100 ملم زئبقي ، نلاحظ الشكل الذي نلاحظه وكذلك الضغط الجزئي للأكسجين الذي يساوي 70 مم زئبقي (حدوث نموذجي لبعض الأمراض أو الدوام على ارتفاعات عالية) ، النسب المئوية للهيموغلوبين المشبع البقاء على مقربة من 100 ٪.
في منطقة المنحدر الأقصى ، عندما يقل توتر الأكسجين الجزئي عن 40 مم زئبقي ، تنخفض قدرة الهيموجلوبين على ربط الأكسجين بسرعة.
في ظروف الراحة ، يكون PO2 في السوائل داخل الخلايا حوالي 40 مم زئبقي ؛ في هذا السياق ، بالنسبة لقوانين الغازات ، ينتشر الأكسجين الذائب في البلازما نحو الأنسجة الأفقر من O2 خلال الغشاء الشعري. ونتيجة لذلك ، ينخفض جهد البلازما O2 بشكل أكبر وهذا يعزز إطلاق الأكسجين من الهيموجلوبين. لكن خلال المجهود البدني المكثف ، ينخفض توتر الأكسجين في الأنسجة إلى 15 مم زئبق أو أقل ، حيث ينضب الدم بقوة من الأكسجين.
ونتيجة لذلك ، في حالة الراحة ، تترك كمية هامة من الهيموجلوبين المؤكسج للأنسجة ، وتبقى متاحة في حالة الحاجة (على سبيل المثال للتغلب على الزيادة المفاجئة في عملية التمثيل الغذائي في بعض الخلايا).
ويسمى الخط المتواصل الموضح في الصورة أعلاه منحنى تفكك الهيموغلوبين ؛ يتم تحديده عادة في المختبر عند درجة حموضة 7.4 وعند درجة حرارة 37 درجة مئوية.
تأثير بوهر له عواقب سواء على تناول O2 على المستوى الرئوي وعلى إطلاقه على مستوى الأنسجة.
عندما يكون هناك المزيد من ثاني أكسيد الكربون المذاب في صورة بيكربونات ، فإن الهيموغلوبين يطلق الأكسجين بسهولة أكبر ويتم شحنه بثاني أكسيد الكربون (على شكل بيكربونات).
يتم الحصول على نفس التأثير عن طريق تحمض الدم: كلما قلت درجة الحموضة في الدم وما زال أقل الأكسجين يرتبط بالهيموجلوبين. ليس من قبيل الصدفة أن ثاني أكسيد الكربون يذوب في الدم بشكل رئيسي في شكل حمض الكربونيك ، الذي ينأى بنفسه.
تكريما لمكتشفها ، فإن تأثير الرقم الهيدروجيني أو ثاني أكسيد الكربون على تفكك الأكسجين يعرف بتأثير بور.
كما هو متوقع ، في بيئة حمضية ، يقوم الهيموغلوبين بإطلاق الأكسجين بسهولة أكبر ، بينما يكون الارتباط مع الأكسجين أقوى في البيئة الأساسية.
من بين العوامل الأخرى التي يمكن أن تغير تقارب الهيموغلوبين للأكسجين ، دعونا نتذكر درجة الحرارة. على وجه الخصوص ، فإن تقارب الهيموجلوبين للأكسجين يتناقص مع زيادة درجة حرارة الجسم. هذا مفيد بشكل خاص خلال أشهر الشتاء والربيع ، حيث أن درجة حرارة الدم الرئوي (في اتصال مع هواء البيئة الخارجية) هي أقل من تلك التي وصلت إلى مستوى الأنسجة ، حيث يسهل بالتالي تزويد الأكسجين .
2،3 diphosphoglycerate هو وسيط من تحلل السكر الذي يؤثر على تقارب الهيموجلوبين للأكسجين. إذا كانت تركيزاته داخل خلايا الدم الحمراء تزداد ، فإن تقارب الهيموجلوبين للأكسجين ينخفض ، وبالتالي تسهيل إطلاق الأكسجين إلى الأنسجة. ليس من قبيل المصادفة أن تركيزات كريات الدم الحمراء من 2،3 diphosphoglycerate ، على سبيل المثال ، في فقر الدم ، في القصور الرئوي القلبي وأثناء الإقامة في علو شاهق.
بشكل عام ، يكون تأثير 2.3 bisphosphoglycerate بطيئًا نسبيًا ، خاصة عند مقارنته بالاستجابة السريعة للتغيرات في الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة والضغط الجزئي لثاني أكسيد الكربون.
تأثير بوهر مهم جدا خلال العمل العضلي المكثف. في هذه الظروف ، في الواقع ، في الأنسجة الأكثر تعرضًا للإجهاد ، هناك زيادة محلية في درجة حرارة وضغط ثاني أكسيد الكربون ، وبالتالي حموضة الدم. كما هو موضح أعلاه ، كل هذا يؤيد إطلاق الأكسجين إلى الأنسجة ، ويحول منحنى تفكك الهيموجلوبين إلى اليمين.
