التريبسين و chymotrypsin هما إنزيمين رئيسيين في هضم بروتينات الطعام. كلاهما يتم إنتاجه وإفرازه كخلايا زيموجينية ، في صورة غير نشطة ، من البنكرياس. يطلق على المادة السليمية من التربسين التريبسين ، بينما يسمى الكيموتربسين (chymotrypsinogen).
ينتمي التريبسين والكيميوتريبسين إلى عائلة كبيرة من الإنزيمات المحللة للبروتين (تشارك في عملية هضم البروتين) وإلى مجموعة فرعية من endopeptidase. هذه المواد - بما في ذلك أيضا البيبسين في المعدة والإيلاستاز في البنكرياس - تهاجم روابط الببتيد داخل سلسلة الأحماض الأمينية ، مما يؤدي إلى ظهور أجزاء جزئية أصغر. الإنزيمات التي تنتمي إلى المجموعة الثانية ، التي هي من exopeptidases ، تكمل عمل التربسين و chymotrypsin ، فصل الأحماض الأمينية الفردية من نهايات سلسلة الببتيد. ينتمي إلى هذه العائلة carboxypeptidases البنكرياس (A1 ، A2 و B ، التي تهاجم نهاية الكربوكسيلية) ، ولكن أيضا aminopeptidases (التي تهاجم نهاية aminoterminal) و dipeptidases ، سواء المنتجة والمفرغة من قبل الغشاء المخاطي للأمعاء الدقيقة. يتم إفراز بعض carboxypeptidases ، على غرار ما شوهد في التربسين (التربسينوجين) و chymotrypsin (chymotrypsinogen) ، من قبل البنكرياس إلى شكل غير نشط. في جميع الحالات الثلاث ، يكون الإنزيم المتضمن في عملية التنشيط الأنزيمية هو enteropeptidase ، وهو بروتين ينتج ويفرز بواسطة خلايا الغشاء المخاطي الاثني عشر. بشكل أكثر تحديدا ، enteropeptidase محددة للتريبسينوجين ، التي تحولت في وقت واحد إلى التربسين أيضا ينشط الإنزيمات البروتينية الأخرى ، بما في ذلك نفس التربسين.
الاختلافات الوظيفية بين التريبسين والكيميوتريبسين تتعلق ببساطة بخصائصها ، وهي القدرة على التعرف وفصل الروابط التي تكونها أحماض أمينية محددة فقط. يتدخل التربسين بشكل رئيسي على الروابط الببتيدية التي تشترك في الأحماض الأمينية الأساسية (مثل الأرجينين واللايسين) ، في حين أن الغشاء الدليلي chymotrypsin يحمي في الغالب الروابط التي تشمل التيروزين ، فينيل ألانين ، التريبتوفان ، الليوسين والميثيونين.
بفضل العديد من الإنزيمات البروتينية ، مع مساهمة الحموضة المعوية ، تتحلل بروتينات النظام الغذائي - التي تكونت في الأصل من عدة عشرات من الأحماض الأمينية - إلى ثنائي الببتيدات ، ثلاثي الببتيدات والأحماض الأمينية الحرة ، وجميع المواد القابلة للامتصاص بسهولة والتي من الشعيرات الدموية من الغشاء المخاطي المعوي نقلت إلى الكبد.
التربسين و chymotrypsin في البراز
يتم استخدام تحديد chymotrypsin و التربسين في البراز ، وكان فوق كل شيء في الماضي ، كاختبار غير مباشر للقدرة الوظيفية لبنكرياس الإفراز. إذا كان شيء ما على مستوى هذه الغدة لا يعمل بشكل صحيح ، فمن المنطقي أن نتوقع تخليقًا محدودًا من التريبسين و chymotrypsin ، والذي سيكون أيضًا ناقصًا في البراز. يمتلك الاختبار حساسية جيدة ، لكنه مثقل بالخطر الحقيقي للإيجابيات الخاطئة والسلبيات الزائفة. على سبيل المثال ، يقلل استخدام الملينات من تركيز الإنزيمات في مادة البراز ، في حين أن تناول مستخلصات البنكرياس في الجهاز الهضمي (مثل البنكرياسين) أو الخضار (مثل ساق الأناناس والبابايا والدفان و bromelain) هي سبب النتائج السلبية الكاذبة. كما أن للنباتات البكتيرية المعوية تأثيرا طفيفا على كمية التربسين و chymotrypsin التي تصل دون تغيير في البراز. لهذا السبب ، يمكن أن يؤدي استخدام المضادات الحيوية إلى إنتاج سلبيات خاطئة ؛ على العكس من ذلك ، في وجود رتوج وغيرها من الظروف التي تؤيد انتشار البكتيريا ، يمكن تسجيل نتائج إيجابية كاذبة.
والتطبيق الكلاسيكي للتريبسين ومقايسة chymotrypsin في البراز هو الكشف عن قصور البنكرياس في المرضى الذين يعانون من التليف الكيسي. واحدة من عواقب هذا المرض هو ضعف النقل العادي للتريبسين والأنزيمات الهاضمة الأخرى من البنكرياس إلى الاثني عشر ؛ لهذا السبب ، عند الولادة ، فإن براز الطفل الذي يعاني من التليف الكيسي يكون مضغوطًا بشكل خاص ، إلى درجة التسبب في انسداد الأمعاء. ونتيجة لذلك ، يتم تسجيل كميات صغيرة خاصة من الكيموتربسين والتريبسين في العقي.
