علم وظائف الأعضاء

2،3 Difosphoglycerate

2،3 diphosphoglycerate (2،3 DPG) هو مركب مشتق من منتج وسيط من التحلل السكري. فهو يركز بشكل خاص على مستوى كرات الدم الحمراء ، حيث أن خلايا الدم الحمراء - الخالية من الميتوكوندريا - تستغل عملية استقلاب حمض اللاكتيك اللاهوائي (تخمر الجلوكوز المنزلي) للحصول على الطاقة.

نقص الأكسجة المزمن ، أي فترة طويلة من نقص الأكسجين ، يؤدي إلى زيادة في تخليق 2،2 diphosphoglycerate في خلايا الدم الحمراء. هذه الحالة نموذجية للعيش على الأرض المرتفعة ، القصور القلبي الرئوي وفقر الدم. ليس من المستغرب ، فإن زيادة هذه المادة داخل خلايا الدم الحمراء يقلل من الألفة لأكسجين الهيموغلوبين الواردة فيه ، مما يعطي بالتالي الأكسجين بسهولة أكبر للأنسجة. من الناحية العملية ، كما هو موضح في الشكل ، يتحرك منحنى الانفصال للهيموجلوبين إلى اليمين.

الهيموغلوبين هو بروتين رباعي ، يتكون من أربعة وحدات فرعية ، واثنين من ألفا واثنين من بيتا ، يتألف كل منهما من جزء البروتين (غلوبين) ومجموعة EME (مجموعة اصطناعية ملزمة بالأكسجين). 2،3 - diphosphoglycerate تعلق على سلاسل بيتا عن طريق ضغط عليها والحد من تقارب الهيموجلوبين للأكسجين.

يحدث ارتباط 2،3 من DPG إلى الهيموغلوبين عندما يكون في الشكل غير المؤكسج ، بينما يتم إذابته على المستوى الرئوي عن طريق ربط الهيموجلوبين بالأكسجين. في الواقع ، عندما يصل الهيموجلوبين إلى الأنسجة ، تكون السلاسل the هي أول من يطلق الأكسجين وتؤدي هذه الخسارة إلى تحول المونومرات من المركز. بمجرد فتح التجويف الداخلي للماء ، تدخل DPG وتلتزم بـ tetramer ، وتشكل روابط متباينة بين مجموعاتها المشحونة سلبياً ، ومخلفات الليسين والهيستدين في سلاسل بيتا المشحونة إيجابياً. كما يمكن للهيكل المستقر بالتالي أن يحرر أكسجين السلاسل ألفا. في الرئة ، ومع ذلك ، تحدث العملية العكسية. عند ضغط الأكسجين العالي ، فإن سلاسل α هي أول من يربطها و "DPG" يتم ضغطها وطردها من tetramer ، مما يسمح لسهولة سلسلة الأكسجين.

2،3 bisphosplygerate لا يمكن ربط الهيموغلوبين الجنيني ، لأن هذا الجزيء هو خالي من السلاسل B التي يرتبط بها 2،3 DPG. وهذا يفسر القابلية الأكبر للأكسجين الخاص بهيموغلوبين الجنين مقارنة بالأكسجين الأم ، وهي خاصية تسمح لدم الجنين باستخراج الأكسجين من دم الأم.