الأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية والبروتينات هي الوسيطة للانتقال من العالم المعدني إلى المادة الحية.

كما يشير اسمها ، فإن الأحماض الأمينية هي مواد عضوية ثنائية الوظيفة: فهي تتكون من الوظيفة الأمينية (-NH2) ووظيفة الكربوكسيلية (-COOH) ؛ يمكن أن تكون α ، β ، γ ، إلخ ، اعتمادًا على الموضع الذي تشغله مجموعة الأمينو فيما يتعلق بمجموعة الكربوكسيل:

حمض ألفا-أمينو	حمض بيتا-الأمينية	حمض جاما-أمينو

الأحماض الأمينية المهمة بيولوجيا هي جميع الأحماض الأمينية ألفا.

تتكون هياكل البروتين من عشرين من الأحماض الأمينية.

وكما يتبين من التراكيب العامة الموضحة أعلاه ، فإن جميع الأحماض الأمينية لها جزء مشترك وجزء مختلف يميزها (ممثلة بشكل عام بـ R) .

من بين الأحماض الأمينية العشرين ، هناك تسعة عشر حمضًا نشطًا بصريًا (فهي تحيد مستوى الضوء المستقطب).

تحتوي معظم الأحماض الأمينية على مجموعة أمينية واحدة وكاربوكسل واحد ، لذلك تسمى الأحماض الأمينية المحايدة . ويعرف أولئك الذين لديهم كربوكسيل إضافي بالأحماض الأمينية في حين أن أولئك الذين لديهم مجموعة أمينو إضافية هم أحماض أمينية أساسية .

الأحماض الأمينية هي مواد بلورية صلبة ولها ذوبانية جيدة في الماء.

عدم وجود بعض الأحماض الأمينية في النظام الغذائي يؤدي إلى تغييرات خطيرة في التنمية. في الواقع ، فإن الكائن البشري غير قادر على تركيب بعض الأحماض الأمينية التي تسمى بدقة بالغة الأهمية (يجب إدخالها مع النظام الغذائي) ، في حين أنها يمكن أن تنتج من نفسها فقط بعض الأحماض الأمينية (غير الأساسية).

واحد من الأمراض بسبب عدم وجود الأحماض الأمينية الأساسية هو واحد يعرف باسم كواشيوركور (وهي كلمة مشتقة من اللهجة الأفريقية التي تترجم الوسائل "الأولى والثانية") ؛ يؤثر هذا المرض على البكر ولكن بعد ولادة الطفل الثاني لأن حليب الأم الذي يحتوي على المقدار الصحيح من البروتين مفقود من الأول. ولهذا ، ينتشر هذا المرض على نطاق واسع بين السكان الذين يعانون من نقص التغذية وينطوي على الإسهال ونقص الشهية التي تؤدي إلى إضعاف تدريجي للكائن الحي.

كما سبق ذكره ، فإن الأحماض الأمينية الطبيعية ، باستثناء الجليسين (وهو حمض أميني مع هيدروجين بدلاً من مجموعة R وهي الأصغر من العشرين) ، تمتلك نشاطًا بصريًا نظرًا لوجود واحد على الأقل من الكربون غير المتماثل. في الأحماض الأمينية الطبيعية ، ينتمي التكوين المطلق للكربون غير المتماثل الذي لا يرتبط به إلا مجموعة الأمين ومجموعة الكربوكسيل ، إلى السلسلة L ؛

لا تصبح الأحماض الأمينية D جزءًا من بنية البروتين.

تذكر أن:

DNA --- النسخ ← m-RNA ---- الترجمة ← البروتين

النسخ قادر على تشفير كأحماض L-amino ؛ يمكن احتواء الأحماض الأمينية D في بنى غير بروتينية (على سبيل المثال في جدار بطانة البكتيريا: في البكتيريا لا توجد معلومات وراثية للحصول على أحماض D-amino لدور وقائي ، ومع ذلك ، هناك معلومات وراثية للأنزيمات الذين يهتمون بجدار طلاء البكتريا).

دعونا نعود إلى الأحماض الأمينية: يحدد التركيب المختلف لمجموعة R الخصائص الفردية لكل حمض أميني ويساهم بشكل خاص في خصائص البروتينات.

لذلك كان يعتقد ، لتقسيم الأحماض الأمينية وفقا لطبيعة المجموعة R:

الأحماض الأمينية القطبية ولكن بدون رسوم (7):

الجليسين (R = H-)

سيرين (R = HO-CH2-)

ثريونين

يحتوي الثريونين على مركزين للتماثل: في الطبيعة لا يوجد سوى ثريونين 2S ، 3R.

Threonine هو حمض أميني أساسي (لا ينبغي الخلط بينه وبين الضروريات: جميع الأحماض الأمينية ضرورية) ، لذلك يجب تناوله مع النظام الغذائي مثل تناول الأطعمة التي تحتوي عليه ، كما سبق ذكره ، في خلايا البشر لا يمثل التراث الجيني قادرة على إنتاج هذا الحمض الأميني (هذا التراث موجود في العديد من النباتات و betteri).

يمكن إستردة مجموعة الهيدروكسيل من السيرين والثريونين مع مجموعة فسفوريل (الحصول على الفوسفوزيرين والفوسفوترونين) ، وتسمى هذه العملية بالفسفرة ؛ يستخدم الفسفرة في الطبيعة لترجمة الإشارات بين داخل وخارج الخلية.

السيستين (R = HS-CH2-)

إن سلفيدريد السيستين هو أكثر بروتونية بسهولة من هيدروكسيل السيرين: الكبريت والأكسجين كلاهما من المجموعة السادسة ولكن الكبريت يتأكسد بسهولة لأنه يحتوي على أبعاد أكبر.

Tyrosine [R = HO- (C6H4) -CH2-]

NB

(C6H4) = حلقة بنزين بديلة بديلة

وكذلك بالنسبة لسيرين وثريونين ، يمكن إستردة الهيدروكسيل (فسفوريل).

اسباراجين (R = NH2-CO-CH2-)

الجلوتامين (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

الأحماض الأمينية غير القطبية (8)

لديهم مجموعات جانبية كارهة للماء. داخل هذا الفصل نميز:

الأليفاتية :

ألانين (R = CH3-)

فالين (R = (CH3) 2-CH-) ضروري

ليسين (R = (CH3) 2-CH-CH2-) ضروري

Isoleucine (R =

الميثيونين (R = CH3-S-CH2-CH2-) ضروري

تتكون أغشية الخلايا من طبقة شحمية مزدوجة مع بروتينات ترتكز بسبب طبيعتها الكارهة للماء ولذلك فهي تحتوي على ألانين ، فالين ، ايزولوسين و ليسين. أما الميثيونين ، من ناحية أخرى ، فهو حمض أميني موجود دائمًا بكميات صغيرة (حوالي 1٪).

البرولين

العطرية :

Phenylalanine (R = Ph-CH2-) Ph = فينيل: البنزين الأساسي أحادي النواة

تريبتوفان (R =

هذان الحامضان الأمينيان ، كونهما عطريين ، يمتصان الإشعاع فوق البنفسجي القريب (حوالي 300 نانومتر) ؛ لذلك من الممكن استغلال تقنية قياس الطيف بالأشعة فوق البنفسجية لتحديد تركيز بروتين معروف يحتوي على مثل هذه الأحماض الأمينية.

الأحماض الأمينية - المسؤول عن (5)

في المقابل تتميز في:

الأحماض الأمينية الحمضية (التي لها بقايا قطبية ذات شحنة سالبة عند الرقم الهيدروجيني 7) هي لأنها قادرة على إعطاء شحنة موجبة H +:

حمض الغلوتاميك (R =

هذه الأحماض الأمينية مشتقة من الأسباراجين والجلوتامين على التوالي. في الطبيعة هناك كل أربعة وهذا يعني أن هناك معلومات محددة لكل منها ، أي أن هناك ثلاثة أضعاف من القواعد في الحمض النووي التي ترمز لكل منها.

الأحماض الأمينية الأساسية (التي لها بقايا قطبية ذات شحنة موجبة عند الرقم الهيدروجيني 7) هي مثل هذه لأنها يمكن أن تقبل الشحنة الموجبة H +:

ليسين (R =

أرجينين (R =

الهيستدين (R =

هناك بروتينات توجد فيها مشتقات من الأحماض الأمينية في السلاسل الجانبية: على سبيل المثال ، قد يكون الفوسفوسرين موجودًا (لا توجد معلومات وراثية تشفر الفوسفوزيرين مع ذلك فقط للسيرين) ؛ phosphoserine هو تعديل ما بعد متعدية: بعد حدوث تخليق البروتين

DNA --- النسخ ← m-RNA ---- الترجمة ← البروتين

يمكن أن تحدث مثل هذه التعديلات بعد متعدية على السلاسل الجانبية للبروتين.

انظر أيضا: البروتين ، نظرة على الكيمياء